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<title>MALDI-TOF</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">MALDI-TOF</h1>

</header>

</div>

<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr">MALDI-TOF ist eine Methode der Massenanalyse von chemischen Verbindungen. Das Verfahren kombiniert die <a href="Matrix-unterst%C3%BCtzte_Laser-Desorption/Ionisation" title="Matrix-unterstützte Laser-Desorption/Ionisation">Matrix–Assistierte Laser–Desorption–Ionisierung</a> (MALDI) mit der <a href="Flugzeitmassenspektrometer" title="Flugzeitmassenspektrometer">Flugzeitanalyse</a> (engl. time of flight, TOF) freigesetzter Ionen zur <a href="Massenspektrometrie" title="Massenspektrometrie">Massenspektrometrie</a>.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

Das Akronym MALDI, geprägt 1985 von <a href="Michael_Karas" title="Michael Karas">Michael Karas</a>, Doris Bachmann und <a href="Franz_Hillenkamp" title="Franz Hillenkamp">Franz Hillenkamp</a>, bedeutet Matrix-assistierte Laser-Desorption-Ionisierung.<a href="#cite_note-1">[1]</a> Sie fanden heraus, dass die Aminosäure <a href="Alanin" title="Alanin">Alanin</a> zu ionisieren war, wenn man die Aminosäure <a href="Tryptophan" title="Tryptophan">Tryptophan</a> dazugab. Denn nur Tryptophan absorbiert die Energie eines Pulslasers bei 266 nm und hilft, das nicht absorbierende Alanin zu ionisieren. Einen entscheidenden Fortschritt erzielte die Gruppe um <a href="Koichi_Tanaka" class="mw-redirect" title="Koichi Tanaka">Koichi Tanaka</a>, als sie winzige <a href="Kobalt" class="mw-redirect" title="Kobalt">Kobalt</a>-Partikel (30 nm) zu <a href="Glycerin" title="Glycerin">Glyzerin</a> mischten und einen preiswerten <a href="Stickstofflaser" title="Stickstofflaser">Stickstofflaser</a> (337 nm) einsetzte. Mit solcher Matrix-Laser-Kombination ließen sich große Biomoleküle wie die <a href="Carboxypeptidasen" title="Carboxypeptidasen">Carboxypeptidase-A</a> ionisieren. Im Jahr 2002 erhielt Tanaka ein Viertel des Nobelpreises für Chemie.<a href="#cite_note-2">[2]</a><a href="#cite_note-3">[3]</a>

Anfang der 1990er Jahre kamen erste kommerzielle Instrumente auf den Markt und machten MALDI einer breiten Anwendung und weiterer Forschung zugänglich.<a href="#cite_note-4">[4]</a><a href="#cite_note-5">[5]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Funktionsweise">Funktionsweise</h2></div>

MALDI ist ein dreistufiger Prozess:

<ul><li>Die Probe wird mit unterstützendem Matrix-Material versehen und auf einem Träger fixiert.</li>

<li>Ein <a href="Pulslaser" title="Pulslaser">gepulster</a> <a href="Laser" title="Laser">Laser</a>-Strahl löst Moleküle als heißes Gas aus der Probe; dieser Vorgang wird <a href="Ablation_(Physik)" title="Ablation (Physik)">Ablation</a> bzw. <a href="Desorption" title="Desorption">Desorption</a> genannt.</li>

<li>Die Abgabe oder Annahme von <a href="Proton" title="Proton">Protonen</a> wandelt die befreiten Moleküle zu Ionen.<a href="#cite_note-6">[6]</a></li></ul>

Schließlich werden die Ionen in einem <a href="Flugzeitmassenspektrometer" title="Flugzeitmassenspektrometer">Massenspektrometer</a> beschleunigt und ihre jeweilige TOF registriert.

MALDI-TOF dient zur Analyse großer Moleküle und (Bio-)Polymere. Die Moleküle einer Probe werden zuerst ionisiert (MALDI) und dann mittels Massenspektrometrie entsprechend ihrer Flugzeit (TOF) analysiert.

Bei MALDI ionisiert man den <a href="Analyt" class="mw-redirect" title="Analyt">Analyten</a> mittels Laserbeschuss über eine Matrix, in welche die eigentlichen Analyten eingebettet sind. Für eine genauere Erläuterung dieses Schritts siehe <a href="Matrix-unterst%C3%BCtzte_Laser-Desorption/Ionisation" title="Matrix-unterstützte Laser-Desorption/Ionisation">Matrix-unterstützte Laser-Desorption/Ionisation</a> (MALDI).

Die entstandenen Ionen werden in einem elektrischen Feld beschleunigt. Typische Beschleunigungsspannungen hierfür liegen bei 10–30 kV. Wegen der gepulsten Ionenerzeugung bietet sich für die Massenanalyse ein TOF-Analysator (<a href="Time-of-flight_Massenspektrometer" class="mw-redirect" title="Time-of-flight Massenspektrometer">Time-of-flight Massenspektrometer</a>, teilweise mit <a href="Reflektron" title="Reflektron">Reflektron</a>) an.

Die Flugzeit (<math xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML" alttext="{\displaystyle {\mathtt {tof}}}">

</mrow>

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle {\mathtt {tof}}}</annotation>

</semantics>

</math><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/625a68628d4fe87e21440ebc8bee49140d9eb9f9.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.338ex; width:3.662ex; height:2.009ex;" alt="{\displaystyle {\mathtt {tof}}}" loading="lazy">) der Ionen ist folgendermaßen von ihrer Masse (<math xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML" alttext="{\displaystyle m}">

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle m}</annotation>

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</math><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/0a07d98bb302f3856cbabc47b2b9016692e3f7bc.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.338ex; width:2.04ex; height:1.676ex;" alt="{\displaystyle m}" loading="lazy">) und ihrer Ladungszahl (<math xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML" alttext="{\displaystyle z}">

</mstyle>

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</math><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/bf368e72c009decd9b6686ee84a375632e11de98.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.338ex; width:1.088ex; height:1.676ex;" alt="{\displaystyle z}" loading="lazy">) abhängig: <math xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML" alttext="{\displaystyle {\mathtt {tof}}\propto {\sqrt {\frac {m}{z}}}}">

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</math><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/1515f723f0a9593b00ebf2bd612bdd0da3d6b68e.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -2.671ex; width:11.96ex; height:6.343ex;" alt="{\displaystyle {\mathtt {tof}}\propto {\sqrt {\frac {m}{z}}}}" loading="lazy">

Ein Ionendetektor (oft ein <a href="Sekund%C3%A4relektronenvervielfacher" title="Sekundärelektronenvervielfacher">Sekundärelektronenvervielfacher</a> wie etwa eine <a href="Mikrokanalplatte" title="Mikrokanalplatte">Mikrokanalplatte</a>) wandelt die ankommenden Ionen in ein elektrisches Signal um. Der Vorteil dieser Messmethode ist die schnelle Analyse eines vergleichsweise großen Massenbereichs. Bemerkenswert ist, dass der TOF-Analysator keine prinzipielle Massenbegrenzung zu großen Massen hin besitzt, so dass schon Ionen von <a href="M/z" class="mw-redirect" title="M/z">m/z</a> bis zu 1.000.000 gemessen wurden. Als ionisierte Spezies treten vor allem die Pseudomolekülionen [M+H]+, [M+Na]+ oder auch [M+K]+ auf. Das Auftreten (bzw. die relativen Intensitäten) der unterschiedlichen Spezies hängt jedoch stark von der Vorgeschichte der Probe sowie von der Substanzklasse an sich ab.

Da <a href="Membranprotein" title="Membranprotein">Membranproteine</a> oder <a href="Lipid" class="mw-redirect" title="Lipid">Lipide</a> ohne Tenside nicht wasserlöslich sind und Tenside bei der MALDI-TOF-MS stören,<a href="#cite_note-7">[7]</a> werden teilweise <a href="Spaltbares_Tensid" title="Spaltbares Tensid">spaltbare Tenside</a> verwendet. Spaltbare <a href="Amphiphil" class="mw-redirect" title="Amphiphil">amphiphile</a> Derivate von <a href="%CE%91-Cyano-4-hydroxyzimts%C3%A4ure" title="Α-Cyano-4-hydroxyzimtsäure">α-Cyano-4-hydroxyzimtsäure</a> (CHCA), die über <a href="Formaldehyd" title="Formaldehyd">Formaldehyd</a> an <a href="Decanol" class="mw-disambig" title="Decanol">Decanol</a> gekoppelt wurden, müssen dagegen nicht entfernt werden, da sie gleichzeitig als Matrix in der MALDI-TOF-MS verwendet werden können. Ebenso kann eine Matrix aus α-Cyano-4-hydroxyzimtsäure mit dem Tensid <a href="CTAB" class="mw-redirect" title="CTAB">CTAB</a> bei der MALDI-TOF-MS verwendet werden.<a href="#cite_note-8">[8]</a> Es gibt Matrix-Mischungen, die weniger empfindlich gegenüber Tensiden sind.<a href="#cite_note-9">[9]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Anwendung">Anwendung</h2></div>

Von der Matrix abgesehen, ist MALDI-TOF eine markierungsfreie Methode, bei der keine Farbstoffe, Antikörper oder radioaktive Elemente benötigt werden. Deswegen steht sie einem breiten Anwendungsgebiet zur Verfügung, nicht nur der technischen Materialkontrolle, sondern auch biologischen und medizinischen Fragen.<a href="#cite_note-10">[10]</a>

In der <a href="Bakteriologie" title="Bakteriologie">Bakteriologie</a> kann die Technologie zur Identifizierung der Spezies verwendet werden. Messungen von isolierten Reinkulturen gleicht man mittels Referenzspektren aus einer Datenbank ab.<a href="#cite_note-DOI10.1055/s-0031-1274482-11">[11]</a><a href="#cite_note-12">[12]</a> Im Vergleich zu molekularbiologischen Methoden wie der <a href="16S_rRNA" class="mw-redirect" title="16S rRNA">16S rRNA</a>- oder <a href="Internal_transcribed_spacer" title="Internal transcribed spacer">ITS</a>-Sequenzierung sind die laufenden Kosten deutlich geringer, weshalb das Verfahren auch verstärkt in der <a href="Lebensmittelmikrobiologie" title="Lebensmittelmikrobiologie">Lebensmittelmikrobiologie</a> eingesetzt wird, um die Produktsicherheit und Betriebshygiene zu erhöhen.<a href="#cite_note-13">[13]</a> Für hochpathogene Mikroorganismen werden die Geräte in Laboren mit entsprechender <a href="Biologische_Schutzstufe" title="Biologische Schutzstufe">biologischer Schutzstufe</a> aufgestellt und die Kulturen vorher sicher inaktiviert.<a href="#cite_note-14">[14]</a>

Die <a href="Beh%C3%B6rdliche_Lebensmittel%C3%BCberwachung_in_Deutschland" title="Behördliche Lebensmittelüberwachung in Deutschland">Behördliche Lebensmittelüberwachung in Deutschland</a> arbeitet in Kooperation mit Handelslaboratorien und <a href="Medizinisches_Versorgungszentrum" title="Medizinisches Versorgungszentrum">medizinischen Versorgungszentren</a> an der Erstellung einer Austauschplattform von Spektrenbibliotheken, um den wissenschaftlichen Austausch zu fördern.<a href="#cite_note-15">[15]</a> Neben Mikroorganismen ist es <a href="Lebensmittelchemiker" title="Lebensmittelchemiker">Lebensmittelchemikern</a> des CVUA Stuttgart gelungen, auch eine Methode zur Differenzierung von <a href="S%C3%A4ugetiere" title="Säugetiere">Säugetier</a>-<a href="Art_(Biologie)" title="Art (Biologie)">Spezies</a> zu entwickeln, um <a href="Unlauterer_Wettbewerb" title="Unlauterer Wettbewerb">Lebensmittelbetrug</a> in der <a href="Gastronomie" title="Gastronomie">Gastronomie</a> aufzudecken.<a href="#cite_note-16">[16]</a> Eine Identifizierung von Tierarten ist auch in Milchprodukten wie <a href="Mozzarella" title="Mozzarella">Mozzarella</a> und <a href="Feta" title="Feta">Feta</a> möglich.<a href="#cite_note-17">[17]</a> Die Technik lässt sich auf die Authentifizierung von Fisch übertragen.<a href="#cite_note-18">[18]</a>

Bei der Diagnose von <a href="Tumor" title="Tumor">Tumoren</a> mit dem Mikroskop sind bösartige von normalen Zellen zu unterscheiden. MALDI-TOF könnte auf Grund des Proteinmusters auf die Aggressivität einer <a href="Geschwulst" class="mw-redirect" title="Geschwulst">Geschwulst</a> oder auf ihre Empfindlichkeit gegenüber einer Therapie hinweisen. Die Methode unterstützt die Tumor-Typisierung und mag zum objektiven Grading beitragen. Für die <a href="Mathematische_Morphologie" title="Mathematische Morphologie">morphologische Zuordnung</a> des MALDI-Bildes bedarf es eines gefärbten Bildes von demselben <a href="Histologischer_Schnitt" title="Histologischer Schnitt">Gewebeschnitt</a>. Die genaue Überlagerung zweier <a href="Pixel" title="Pixel">Pixel</a>-Dateien gehört in der digitalen Mikroskopie zur Routine.<a href="#cite_note-19">[19]</a><a href="#cite_note-20">[20]</a><a href="#cite_note-21">[21]</a>

In der Kunststoffanalytik kann die <a href="Molmasse" class="mw-redirect" title="Molmasse">Molmasse</a> sowie der <a href="Molmassenverteilung" title="Molmassenverteilung">Molmassenverteilung</a> mittels MALDI-TOF MS überprüft werden.<a href="#cite_note-22">[22]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Mehrfach-geladene_Ionen">Mehrfach-geladene Ionen</h2></div>

Mit der MALDI-Technik werden hauptsächlich ein- bis zweifach geladene Ionen generiert. Ausnahmen wurde bei Ionisierung sowohl mit einem Infrarotlaser<a href="#cite_note-23">[23]</a> als auch mit einem Stickstofflaser<a href="#cite_note-24">[24]</a> unter Atmosphärendruck beobachtet, wo mehrfach-geladene Ionen ähnlich denen, die mit Elektrospray-Ionisation erzeugt werden (z. B. Protein-Ladungszustandsverteilungen), gemessen wurden.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Franz Hillenkamp, M Karas. Mass spectrometry of peptides and proteins by matrix-assisted ultraviolet laser desorption/ionization. In: Methods Enzymol 193/1990: 280–295. <a href="https://doi.org/10.1016/0076-6879(90)93420-P" class="extiw external" title="doi:10.1016/0076-6879(90)93420-P">doi:10.1016/0076-6879(90)93420-P</a>.</li>

<li>Franz Hillenkamp, Anthony Tsarbopoulos, Michael L Gross. Focus on desorption ionization and macromolecular mass spectrometry. In: J Am Soc Mass Spectrom 19/2008: 1041–1044. <a href="https://doi.org/10.1016/j.jasms.2008.06.017" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.jasms.2008.06.017">doi:10.1016/j.jasms.2008.06.017</a>.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.chemgapedia.de/vsengine/vlu/vsc/de/ch/9/mac/charakterisierung/d3/maldi/maldi.vlu.html">Matrix Assisted Laser Desorption Ionization — Time of Flight Mass Spectrometry (MALDI-TOF-MS)</a> bei ChemgaPedia</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> Michael Karas, Doris Bachmann, Franz Hillenkamp. Influence of the wavelength in high-irradiance ultraviolet laser desorption mass spectrometry of organic molecules. In: Analytical Chem 57/1985: 2935–2939. <a href="https://doi.org/10.1021/ac00291a042" class="extiw external" title="doi:10.1021/ac00291a042">doi:10.1021/ac00291a042</a>

</li>

<li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2">↑</a> Koichi Tanaka, Y. Ido, S. Akita, Y. Yoshida, T. Yoshida: Detection of high mass molecules by laser desorption time-of-flight mass spectrometry. In: Proceedings of the Second Japan-China Joint Symposium on Mass Spectrometry 1987: 185–188.

</li>

<li id="cite_note-3"><a href="#cite_ref-3">↑</a> nobelprize.org: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2002/tanaka-facts.html">Koichi Tanaka - Facts</a>, abgerufen am 27. Februar 2017.

</li>

<li id="cite_note-4"><a href="#cite_ref-4">↑</a> Michael Karas, U. Bahr. Laser desorption ionization mass spectrometry of large biomolecules. In: Trends Analyt Chem 9/1990: 321–325. <a href="https://doi.org/10.1016/0165-9936(90)85065-F" class="extiw external" title="doi:10.1016/0165-9936(90)85065-F">doi:10.1016/0165-9936(90)85065-F</a>

</li>

<li id="cite_note-5"><a href="#cite_ref-5">↑</a> Michael Karas, U. Bahr. Laser desorption ionization mass spectrometry of bioorganic molecules. In: Methods Mol Biol 17/1993: 215–228. <a href="https://doi.org/10.1385/0-89603-215-9:215" class="extiw external" title="doi:10.1385/0-89603-215-9:215">doi:10.1385/0-89603-215-9:215</a>

</li>

<li id="cite_note-6"><a href="#cite_ref-6">↑</a> Michael Karas, Ralf Krüger: Ion formation in MALDI: The cluster ionization mechanism. In: Chem Rev 103/2003: 427–440. <a href="https://doi.org/10.1021/cr010376a" class="extiw external" title="doi:10.1021/cr010376a">doi:10.1021/cr010376a</a>.

</li>

<li id="cite_note-7"><a href="#cite_ref-7">↑</a> J. L. Norris, N. A. Porter, R. M. Caprioli: Mass spectrometry of intracellular and membrane proteins using cleavable detergents. In: Analytical chemistry. Band 75, Nummer 23, Dezember 2003, S. 6642–6647. <a href="https://doi.org/10.1021/ac034802z" class="extiw external" title="doi:10.1021/ac034802z">doi:10.1021/ac034802z</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14640740?dopt=Abstract">PMID 14640740</a>.

</li>

<li id="cite_note-8"><a href="#cite_ref-8">↑</a> R. Gottardo, A. Chiarini, I. Dal Prà, C. Seri, C. Rimondo, G. Serpelloni, U. Armato, F. Tagliaro: Direct screening of herbal blends for new synthetic cannabinoids by MALDI-TOF MS. In: <a href="Journal_of_Mass_Spectrometry" title="Journal of Mass Spectrometry">Journal of Mass Spectrometry</a> Band 47, Nummer 1, Januar 2012, S. 141–146. <a href="https://doi.org/10.1002/jms.2036" class="extiw external" title="doi:10.1002/jms.2036">doi:10.1002/jms.2036</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22282100?dopt=Abstract">PMID 22282100</a>.

</li>

<li id="cite_note-9"><a href="#cite_ref-9">↑</a> L. Signor, E. Boeri Erba: Matrix-assisted laser desorption/ionization time of flight (MALDI-TOF) mass spectrometric analysis of intact proteins larger than 100 kDa. In: Journal of visualized experiments : JoVE. Nummer 79, 2013. <a href="https://doi.org/10.3791/50635" class="extiw external" title="doi:10.3791/50635">doi:10.3791/50635</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24056304?dopt=Abstract">PMID 24056304</a>. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3857990/">PMC 3857990</a> (freier Volltext).

</li>

<li id="cite_note-10"><a href="#cite_ref-10">↑</a> Fahad J Alharbi, Tarekegn Geberhiwot, Derralynn A Hughes, Douglas G Ward. A novel rapid MALDI-TOF-MS-based method for measuring urinary globotriaosylceramide in Fabry patients. In: J Am Soc Mass Spectrom 27/2016:719–725. <a href="https://doi.org/10.1007/s13361-015-1318-4" class="extiw external" title="doi:10.1007/s13361-015-1318-4">doi:10.1007/s13361-015-1318-4</a>.

</li>

<li id="cite_note-DOI10.1055/s-0031-1274482-11"><a href="#cite_ref-DOI10.1055/s-0031-1274482_11-0">↑</a> M. Pavlovic, K. Grünwald, V. Zeller-Péronnet, M. Maggipinto, I. Huber, R. Konrad, A. Berger, U. Messelhäußer, P. Zimmermann, S. Hörmansdorfer, A. Sing, U. Busch: Identifizierung von Bakterien mit dem MALDI Biotyper am Bayerischen Landesamt für Gesundheit und Lebensmittelsicherheit. In: Das Gesundheitswesen. 73/2011, <a href="https://doi.org/10.1055/s-0031-1274482" class="extiw external" title="doi:10.1055/s-0031-1274482">doi:10.1055/s-0031-1274482</a>

</li>

<li id="cite_note-12"><a href="#cite_ref-12">↑</a> P Nenoff, M Erhard, J C Simon, J Herrmann, G K Muylowa, W Rataj, Yvonne Gräser. MALDI-TOF mass spectrometry: A rapid method for the identification of dermatophyte species. In: Med Mycol 51/2013: 17–24. <a href="https://doi.org/10.3109/13693786.2012.685186" class="extiw external" title="doi:10.3109/13693786.2012.685186">doi:10.3109/13693786.2012.685186</a>

</li>

<li id="cite_note-13"><a href="#cite_ref-13">↑</a> LABO online: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.labo.de/produkt-innovationen/maldi-tof-ms-verhindert-teure-fruchtsaftbombagen.htm">MALDI-TOF-MS verhindert teure Fruchtsaftbombagen</a>, 1. Mai 2012

</li>

<li id="cite_note-14"><a href="#cite_ref-14">↑</a> Peter Lasch, Herbert Nattermann, Marcel Erhard, Maren Stämmler, Roland Grunow: <cite style="font-style:italic">MALDI-TOF Mass Spectrometry Compatible Inactivation Method for Highly Pathogenic Microbial Cells and Spores</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Analytical Chemistry</cite>. Band 80, Nr. 6, 15. März 2008, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220003-2700%22&key=cql">0003-2700</a>, S. 2026–2034, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1021/ac701822j">10.1021/ac701822j</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:MALDI-TOF&rft.atitle=MALDI-TOF+Mass+Spectrometry+Compatible+Inactivation+Method+for+Highly+Pathogenic+Microbial+Cells+and+Spores&rft.au=Peter+Lasch%2C+Herbert+Nattermann%2C+Marcel+Erhard%2C+...&rft.date=2008-03-15&rft.doi=10.1021%2Fac701822j&rft.genre=journal&rft.issn=0003-2700&rft.issue=6&rft.jtitle=Analytical+Chemistry&rft.pages=2026-2034&rft.volume=80" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-15"><a href="#cite_ref-15">↑</a> J. Rau, R. Sting (CVUA Stuttgart); T. Eisenberg (Landesbetrieb Hessisches Landeslabor Gießen): <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.cvuas.de/pub/beitrag.asp?subid=1&Thema_ID=2&ID=2143&Pdf=No&lang=DE">MALDI-UP – Ein offener Katalog für Datenbank-Einträge von Anwendern für Anwender auf MALDI-TOF-MS-user-platform.ua-bw.de</a>

</li>

<li id="cite_note-16"><a href="#cite_ref-16">↑</a> Jörg Rau: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.cvuas.de/pub/beitrag.asp?subid=1&Thema_ID=2&ID=2167&Pdf=No&lang=DE">Tierartendifferenzierung von Fleisch mittels MALDI-TOF-MS</a>, CVUA Stuttgart

</li>

<li id="cite_note-17"><a href="#cite_ref-17">↑</a> Jörg Rau, Nadine Korte, Martin Dyk, Olivera Wenninger, Pat Schreiter, Ekkehard Hiller: <cite style="font-style:italic">Rapid animal species identification of feta and mozzarella cheese using MALDI-TOF mass-spectrometry</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Food Control</cite>. Band 117, 2020, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220956-7135%22&key=cql">0956-7135</a>, S. 107349, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.foodcont.2020.107349">10.1016/j.foodcont.2020.107349</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0956713520302656">sciencedirect.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:MALDI-TOF&rft.atitle=Rapid+animal+species+identification+of+feta+and+mozzarella+cheese+using+MALDI-TOF+mass-spectrometry&rft.au=J%C3%B6rg+Rau%2C+Nadine+Korte%2C+Martin+Dyk%2C+...&rft.date=2020&rft.doi=10.1016%2Fj.foodcont.2020.107349&rft.genre=journal&rft.issn=0956-7135&rft.jtitle=Food+Control&rft.pages=107349&rft.volume=117" style="display:none">

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<li id="cite_note-23"><a href="#cite_ref-23">↑</a> Simone König, Oliver Kollas, Klaus Dreisewerd: <cite style="font-style:italic">Generation of Highly Charged Peptide and Protein Ions by Atmospheric Pressure Matrix-Assisted Infrared Laser Desorption/Ionization Ion Trap Mass Spectrometry</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Analytical Chemistry</cite>. Band 79, Nr. 14, 1. Juli 2007, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220003-2700%22&key=cql">0003-2700</a>, S. 5484–5488, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1021/ac070628t">10.1021/ac070628t</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:MALDI-TOF&rft.atitle=Generation+of+Highly+Charged+Peptide+and+Protein+Ions+by+Atmospheric+Pressure+Matrix-Assisted+Infrared+Laser+Desorption%2FIonization+Ion+Trap+Mass+Spectrometry&rft.au=Simone+K%C3%B6nig%2C+Oliver+Kollas%2C+Klaus+Dreisewerd&rft.date=2007-07-01&rft.doi=10.1021%2Fac070628t&rft.genre=journal&rft.issn=0003-2700&rft.issue=14&rft.jtitle=Analytical+Chemistry&rft.pages=5484-5488&rft.volume=79" style="display:none">

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